Бүйрек амилоидозы

Бүйрек амилоидозы — бүйрек ұлпасының барлық құрылымдарында (шумақтарында, түтікшелерінде, тамырларында, интерстицийінде) ерімейтін ерекше эозинрфильді фибриллярлық белоктың жиналуынан дамитын патология. Амилоидозда бүйрекпен бірге өзге ағзалар да зықымданады. Йодты қосқанда реакциясы крахмалға ұқсауынан, аталмыш затты амилоид деп тұңғыш атаған Вирохов. Кейіндеу жүргізілген биохимиялық және электрондық микроскопиялық зерттеулер крахмал мен амиловдтың арасында ешбір ұқсастықты таппаған. Бүйрек амилоидозының макроскопиялық көрінісі ертеректе «үлкен майлы бүйрек» немесе «үлкен ақ бүйрек» түрінде сипатталған. Соңғы кездегі ғылым жетістіктерінің деректері бойынша, амилоид бір-бірімен мықты байланысқан, белоктық және полисахаридтік бөлшектерден тұратын гликопротеин боп табылды. Белоктық бөлшегі фибриллярлық (Ғ-компоненттен) және глобулярлық (Р-компоненттен) тұрады. Амилоидтың фибриллярлық белоктары, ұзындығы 7,5-10 н.м. шамасындағы талшықтардан құралады. Әр талшық, диаметрі 2 н.м., екі протофибрилладан тұрады. Протофибриллалардың биохимиялық құрамын зерттеу нәтижесінде олардың қандағы қалыпты және патологиялық белоктардың полипептидтік тізбектерінің үзінділерінен (бөлшектерінен) түзілетіндігі анықталған.

Қорыта айтканда, канның кейбір қалыпты немесе патологиялық белоктарының бөлшектері мен қалдықтары — амилоид синтезінің шикізаты болуы мүмкін. Р-компонент — амилоидттың Шифф реактивімен оң реакциясын (РАS реакцияны) беретін, молекулалык массасы 180-220 килодальтон шамасындағы а-гликопротеин. Р-протеин — қанның қалыпты белогы, амилоидтың құрамында фибриллярлык белокпен тығыз байланыста болады. Амилоидтың фибриллярлық және фибриллярлық емес белоктары антигендік қасиетке ие, бұлар ұлпалардың хоңдроитинсульфаттарымен байланысып комплестер түзеді. Түзілген комплекстерге қандағы кейбір заттар келіп қосылады: альбуминдер, глобулиндер, фибрин, циркуляциялық иммундық комплекстер. Даму тегіне қарай амилоидоздың біріншілік және екіншілік түрлерін айырады.

Амилоидоздың біріншілік түрлері:

— идиопатиялық;
— тұқымдық — тұқымды рецессивті түрде қуалайды, дамуы белок синтезінің гендік кемістігінен болуы мүмкін;
— кәрілік — табиғи қартаю процесінің салдарынан дамитын;
— локальді (ісік тәрізді), көбіне көмекейде полипоз түрінде дамиды, көрінісі құрғақ жетел, қан қақырумен білінеді.

Екіншілік амилоидоз өзге аурулардың салдарынан дамиды. Екіншілік амилоидозга алып келетін аурулар:

— өкпенің бейспецификалық созылмалы аурулары және туберкулезі — 54%;
— дәнекерлік тіннің жүйелі аурулары — 15%;
— остеомиелит — 14%;
— ревматоидтық артрит, Бехтерев, Рейтер аурулары;
— бейспецификалық жаралы колит;
— миелома ауруы, гипернефрома;
— нашақорлық.

S.Menchel, 1987 жылы 150 нашақорды зерттеп, олардың 26%-да екіншілік амилоидозды тауып, амилоидоздың дамуын нашақорлардың терісінің іріңді бөртпелермен жиі зақымдануымен байланыстырған. Амилоидоз жүйелі зақымдайтын ауру болғанымен, амилоидозға ұшыраған адамдар өлімінің негізгі себептері бүйрек және жүрек шамасыздығы. Біріншілік амилоидозда бүйректің зақымдану саны 83%, екіншілікте — 98%. Амилоидоздың биохимиялық, этиологиялық және амилоидтың жиналу түріне қарай жіктемелері құрастырылған. Белоктық шикізаттың түріне қарай амилоидоздың келесі биохимиялық түрлері бөлінген.

Біріншілік идиопатиялық амилоидоз

Біріншілік (идиопатиялық) амилоидоз жүйлі түрде дамиды, себебі белгісіз, биохимиялык тұрғыдан АL-амилоидоз болып табылады. Бұдан басқа АL-амилоидозға миелома ауруында дамитын амилоидоз жатады.

АL амилоидтың белоктық бөлшегі — молекулалық салмағы 5000-2300 шамасындағы моноклондық иммундық глобулиндердің, көбіне 1 және к типті жеңіл тізбектерінің өзгермелі бөлшектеріне ұқсайтын белок. Бұл тізбектерде аминоқышкылдардың амилоидогендік қасиетке ие ерекше тіркелу реттілігі анықталған. Аминоқышқылдары осындай реттілікпен тіркелген белоктық тізбектер миелома ауруында және гендік кемістіктен дамитын біріншілік амилоидозда түзіледі.

Амилоидоздың дамуында аталмыш белоктың синтезімен қатар оның эллиминациясының бұзылысы да маңызды роль атқаруы мүмкін. Болжамдар бойынша сүйек миында иммундық глобулиндердің амилогенді жеңіл тізбектерін түзетін плазмалық жасушалар мен В лимфоциттердің патологиялық клоны пайда болады және осы клондардын апоптоздық механизмі жойылады. Осы тізбектерден амилоидтық талшықтардың синтезін макрофагтар, плазмалақ және миеломалык жасушалар іске асырады-мыс. АL-амилоидозда басым зақымданатын ағзалар: жүрек, тіл, бүйрек, ішек, бауыр, нерв жүйесі, тері.

Әлеуметтік желілерде бөлісіңіз: